Por que você não pode adicionar abacaxi à gelatina?

Você deve ter ouvido falar que a adição de abacaxi à gelatina ou outra gelatina impedirá que gelificante e é verdade. O motivo pelo qual o abacaxi impede a gelatina de endurecer é devido à sua química.

Abacaxi contém um produto químico chamado bromelina, que contém dois enzimas capaz de digerir proteínas, chamados proteases. Gelatina e outros gelatinas obter sua estrutura a partir de elos formados entre cadeias de colágeno, que é uma proteína. Quando você adiciona abacaxi ao Jell-O, as enzimas se ligam o mais rápido que se formam, para que a gelatina nunca se instale.

Principais dicas: Por que o abacaxi arruina a gelatina

  • O abacaxi fresco impede a formação de gelatina, pois contém uma protease chamada bromelina que digere os elos formados entre as moléculas de colágeno que fazem o líquido se transformar em gel.
  • O abacaxi enlatado não tem o mesmo efeito, porque o calor da conserva inativa a bromelina.
  • Outras plantas também produzem proteases que impedem a gelatina de endurecer. Estes incluem mamão, manga, goiaba e kiwi frescos.
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Outras frutas que impedem a gelatina de gelificar

Outros tipos de frutas contêm proteases também podem arruinar a gelatina. Exemplos incluem figos, raiz de gengibre fresco, mamão, manga, goiaba, mamão e kiwi. As enzimas nessas frutas não são exatamente as mesmas que as do abacaxi. Por exemplo, a protease no mamão é chamada papaína e a enzima no kiwi é chamada actinidina.

A adição de qualquer uma dessas frutas frescas à gelatina impedirá que as fibras de colágeno formem uma malha, para que a sobremesa não se instale. Felizmente, é fácil desativar as enzimas para que elas não causem problemas.

Aplique Calor para Usar Abacaxi

Você ainda pode usar frutas frescas com gelatina, basta desnaturar as moléculas de proteína primeiro aplicando calor. As enzimas da bromelina são inativadas depois de aquecidas a cerca de 70 ° C (158 ° F), portanto, enquanto o abacaxi fresco impede o gelatina de gelificar, a gelatina feita com abacaxi em lata (que foi aquecido durante o processo de enlatamento) não arruinará a sobremesa.

Para desnaturar as moléculas de proteína, você pode ferver pedaços de frutas cortados em uma pequena quantidade de água por alguns minutos. Uma maneira melhor de preservar a maior parte do sabor e textura frescos é cozer levemente a fruta. Para cozinhar frutas frescas, leve água a um ferver. Coloque a fruta em um vaporizador ou coador sobre a água fervente para que apenas o vapor a afete. Uma terceira maneira de usar a fruta fresca na gelatina é misturá-la com a água fervente usada para fazer a sobremesa e dar à água quente tempo para trabalhar sua mágica química antes de mexer na mistura de gelatina.

Frutas que não causam problemas

Enquanto algumas frutas contêm proteases, muitas não. Você pode usar maçãs, laranjas, morangos, framboesas, mirtilos, pêssegos ou ameixas sem problemas.

Experiências divertidas com gelatina e abacaxi

Se você quiser saber mais, experimente diferentes tipos de frutas para tentar determinar se elas contêm ou não proteases.

  • Veja o que acontece se você congelar abacaxi ou manga. O congelamento desativa as enzimas?
  • Tente misturar uma colher de chá de amaciante de carne com gelatina. Isso configura?
  • Veja o que acontece se você polvilhar o amaciante de carne sobre a gelatina depois que ela já estiver endurecida. Como alternativa, veja o que acontece se você colocar uma fatia fresca de abacaxi em cima da gelatina.
  • Que outros processos ou substâncias químicas desnaturam o colágeno na gelatina para que não se estabeleça?
  • O que acontece se você usar um produto químico diferente que gele em vez de gelatina? Por exemplo, sobremesas e doces em gel também podem ser feitos usando ágar.

Fontes

  • Barrett, A.J.; Rawlings, N.D.; Woessnerd, J.F. (2004). Manual de Enzimas Proteolíticas (2ª ed.). Londres, Reino Unido: Elsevier Academic Press. ISBN 978-0-12-079610-6.
  • Chittenden, R.H.; Joslin, E.P.; Meara, F.S. (1892) "Nos fermentos contidos no suco de abacaxi (Ananassa sativa): juntamente com algumas observações sobre a composição e a ação proteolítica do suco ". Transações da Academia de Artes e Ciências de Connecticut. 8: 281–308.
  • Hale, L.P.; Greer, P.K.; Trinh, C.T.; James, C.L. (Abril de 2005). "Atividade da proteinase e estabilidade de preparações naturais de bromelina". Imunofarmacologia Internacional. 5 (4): 783–793. doi:10.1016 / j.intimp.2004.12.007
  • van der Hoorn, R.A. (2008). "Proteases vegetais: de fenótipos a mecanismos moleculares". Revisão Anual de Biologia Vegetal. 59: 191–223. doi:10.1146 / annurev.arplant.59.032607.092835
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