Estrutura e função de uma enzima

Uma enzima é uma proteína que facilita o processo metabólico celular, diminuindo os níveis de energia de ativação (Ea), a fim de catalisar as reações químicas entre as biomoléculas. Algumas enzimas reduzem a energia de ativação a níveis tão baixos que eles realmente revertem as reações celulares. Mas em todos os casos, as enzimas facilitam as reações sem serem alteradas, como a maneira como o combustível queima quando é usado.

Para que reações químicas ocorram, as moléculas devem colidir sob condições apropriadas que as enzimas podem ajudar a criar. Por exemplo, sem a presença de uma enzima apropriada, as moléculas de glicose e as moléculas de fosfato na glicose-6-fosfato permanecerão ligadas. Mas quando você introduz o enzima hidrolase, as moléculas de glicose e fosfato se separam.

O peso molecular típico de uma enzima (o peso atômico total dos átomos de uma molécula) varia de cerca de 10.000 a mais de 1 milhão. Um pequeno número de enzimas não é na verdade proteínas, mas sim pequenas moléculas de RNA catalítico. Outras enzimas são complexos multiproteicos que compreendem múltiplas subunidades de proteínas individuais.

Enquanto muitos enzimas catalisam reações sozinhos, alguns exigem componentes não proteicos adicionais chamados "cofatores", que podem ser íons inorgânicos como o Fe²⁺, Mg²⁺Mn²⁺ou Zn²⁺, ou eles podem consistir em moléculas orgânicas ou metalo-orgânicas conhecidas como "coenzimas".

A maioria das enzimas é classificada nas três categorias principais a seguir, com base nas reações que catalisam:

• Oxidoreductases catalisam reações de oxidação nas quais os elétrons viajam de uma molécula para outra. Um exemplo: álcool desidrogenase, que converte álcoois em aldeídos ou cetonas. Essa enzima torna o álcool menos tóxico à medida que o decompõe e também desempenha um papel fundamental no processo de fermentação.
• Transferases catalisar o transporte de um grupo funcional de uma molécula para outra. Exemplos principais incluem aminotransferases, que catalisam a degradação de aminoácidos através da remoção de grupos amino.
• Hydrolase As enzimas catalisam a hidrólise, onde as ligações simples são quebradas após a exposição à água. Por exemplo, a glicose-6-fosfatase é uma hidrolase que remove o grupo fosfato da glicose-6-fosfato, deixando a glicose e o H3PO4 (ácido fosfórico).

Três enzimas menos comuns são as seguintes:

• Liases catalisa a quebra de várias ligações químicas por outros meios que não a hidrólise e a oxidação, geralmente formando novas ligações duplas ou estruturas em anel. A piruvato descarboxilase é um exemplo de uma liase que remove CO2 (dióxido de carbono) do piruvato.
• Isomerases catalisar mudanças estruturais nas moléculas, causando mudanças na forma. Um exemplo: epimerase de fosfato de ribulose, que catalisa a interconversão de ribulose-5-fosfato e xilulose-5-fosfato.
• Ligases catalisar a ligação - a combinação de pares de substratos. Por exemplo, hexocinases é uma ligase que catalisa a interconversão de glicose e ATP com glicose-6-fosfato e ADP.

Enzimas afetam a vida cotidiana. Por exemplo, as enzimas encontradas nos detergentes para a roupa ajudam a degradar as proteínas causadoras de manchas, enquanto as lipases ajudam a dissolver as manchas de gordura. As enzimas termotolerantes e criotolerantes funcionam em temperaturas extremas e, consequentemente, são úteis para aplicações industriais. processos onde são necessárias altas temperaturas ou para biorremediação, que ocorrem sob condições adversas, como as o Ártico.

Na indústria de alimentos, as enzimas convertem amido em açúcar, a fim de produzir adoçantes de outras fontes que não a cana-de-açúcar. Na indústria de vestuário, as enzimas reduzem as impurezas do algodão e diminuem a necessidade de produtos químicos potencialmente prejudiciais usados ​​no processo de curtimento de couro.

Por fim, a indústria de plásticos busca continuamente maneiras de usar enzimas para desenvolver produtos biodegradáveis.